Struktur, Funktion und Organisation der Enzyme des S-Stoffwechsels
Structure, function, and organization of the enzymes involved in S-metabolism

Beteiligte Wissenschaftler:

• PD Dr. Jens-Dirk Schwenn
• Dr. Irmgard Sinning, EMBL Heidelberg
• Prof. Dr. Wolf B. Frommer, Universität Tübingen
• Dipl.-Biol. Antje Prior
• Dipl.-Biol. Christopher H. Lillig

Kurzbeschreibung:
In diesem Vorhaben wird am Beispiel der Cystein-Biosynthese die funktionelle und strukturelle Organisation der Sulfat-Assimilation in einer höheren Pflanze untersucht. Als Ziel wird angestrebt, die Funktion der beteiligten Enzymeproteine ausgehend von ihrer Rolle als biochemischer Katalysator in vitro bis zur Einbindung in die Kontroll- und Regelmechanismen der Zelle und intakte Zellverbände der Pflanze zu verstehen. Die Ultrastruktur des Proteins und sein katalytische Funktion sollen dabei mit der Wirkung im dem für die assimilatorische Leistung verantwortlichen Organ der Pflanze korreliert werden. Das Projekt vereinigt in dieser Fragestellung die Methodik der Ultrastrukturforschung mit der Biochemie und der molekularen Biologie und Biotechnik.

Laufzeit: 11/1997 - 10/1999

Kooperationen:
a) in der Bundesrepublik: Univ.-GH Kassel, Fachbereich 19 - Biologie/Chemie; Univ. Kiel, Botanisches Institut; Univ. Freiburg, Institut für Baumphysiologie; TU Berlin, Max-Vomer-Institut
b) im Ausland: Karolinska Institute, Stockholm

Förderinstitution: DFG

Publikationen:

Berendt, U., Haverkamp, T., Prior, A., and Schwenn, J.D.
Reaction mechanism of thioredoxin: 3'-phospho-adenylylsulfate reductase investigated by site-directed mutagenesis.
Eur. J. Biochem. 233: 347-356 (1995)
medline: 7588765

Savage, H., Montoya, G., Svensson, C., Schwenn, J.D., and Sinning, I.
Crystal structure of phosphoadenyly sulphate (PAPS) reductase: A new family of adenine nucleotide alpha hydrolases.
Structure 5: 895-906 (1997)
medline: 9261052

Montoya, G., Svensson, C., Savage, H., Schwenn, J.D., and Sinning, I.
Crystallization and prliminary X-ray diffraction study of phospho-adenylylsulphate (PAPS) reductase from E. coli
Acta Cryst. D 54: 281-283 (1998)

Molekulare Biologie der photosynthetischen Sulfat Assimilation in höheren Pflanzen

Leiter/Koordinator: PD Dr. Jens-Dirk Schwenn

Beteiligte Wissenschaftler:

• PD Dr. Jens-Dirk Schwenn
• Dipl.-Biol. Sandra Schiffmann
• Dipl.-Biol. Corinna Stoltze-Carsten
• Dipl.-Biol. Joachim Uhrig
• Dipl.-Biol. Antje Prior
• Dipl.-Biol. Andreas Brühl

Kurzbeschreibung:
Höhere Pflanzen reduzieren im Licht anorganisches Sulfat zu Sulfid, um den Badarf an Schwefel für die Biosynthese essentieller Baustoffe zu decken. Insbesondere bei Pflanzen ist die Biochemie der Assimilation in vielen Details des Reaktionsweges widersprüchlich oder unvollständig. Wir untersuchen offene Fragen des Sulfat-Stoffwechsels mit den Methoden der molekularen Biologie. Dabie lassen sich durch die Korrelation der Strukturgene mit den Genprodukten ihre Funktion und Betieligung im Reaktionsweg nachvollziehen. Neben einer funktionellen Analyse des identifizierten Genes durch Regulation der Expression wird seine Stellung im Reaktionsweg durch gezielte Mutagenese, anti-sense RNA und Komplementation von Defekt-Mutanten weitergehend charakterisiert.

Laufzeit: 01/1992 - 08/1997

Kooperationen:
a) in der Bundesrepublik: Univ.-GH Kassel, Fachbereich 19 - Biologie/Chemie; MPI Dortmund, Abt. Strukturelle Biologie
b) im Ausland: University of St. Anrews, Plant Science Laboratory; Ben Gurion University of the Neger, Dept. of Life Science; University Calif. Davis, Division of Biological Science; CNRS Laboratoire d“Enzymology, Gif-sur-Yvette

Förderinstitution: DFG

Publikationen:

Brühl, A., Haverkamp, T., Gisselmann, G., and Schwenn, J.D.
A cDNA clone from Arabidopsis thaliana encoding plastidic ferredoxin:sulfite reductase.
Biochim. Biophys. Acta 1295: 119-124 (1996)
medline: 8695637

Joachim Uhrig
Strukturgene, Regulation und physiologische Basis des Sulfat-Stoffwechsels in Zellkulturen höherer Pflanzen
Dissertation, Fakultät für Biologie Bochum, 1996

Schwenn, J.D.
Assimilatory Reduction of Inorganic Sulphate.
In: Sulphur Metabolism in Higher Plants (Cram, W.J. et al., eds.) Backhuys Publ. Leiden 39-58 (1997)

Molekulare Grundlagen des Sulfat-Stoffwechsels lithotropher Organismen

Leiter/Koordinator: PD Dr. Jens-Dirk Schwenn

Beteiligte Wissenschaftler:

• PD Dr. Jens-Dirk Schwenn
• Dipl.-Biol. Thomas Haverkamp
• Dipl.-Biol. Uwe Berendt

Kurzbeschreibung:
Im natürlichen Stoffkreislauf des Schwefels kommen gleichnamige Enzyme mit physiologisch unterschiedlichen Aufgaben vor. Dabei sollen diese Enzyme in den reduzierenden Stoffwechselwegen (Assimilation und Respiration) beteiligt sein wie auch in den "reversen", oxidativen Reaktionen der chemolithitrophen und phototrophen Schwefelbakterien. Zur Klärung der Identität einzelner Enzyme wird in diesem Vorhaben anstelle der biochemisch-funktionellen Charakterisierung des Genproduktes ein Vergleich auf der Ebene der Strukturgene angestellt.

Laufzeit: 08/1994 - 07/1996

Kooperationen:
a) in der Bundesrepublik: Univ. Bonn, Institut für Mikrobiologie und Biotechnologie

Förderinstitution: DFG

Publikationen:

Thomas Haverkamp
Identifizierung und molekulare Charakterisierung eines cysBJIH-Regulons aus dem Purpurbakterium Thiocapsa roseopersicina M1
Dissertation, Fakultät für Biologie Bochum, 1996

Haverkamp, T., and Schwenn, J.D.
A cysBJIH multigene transcriptional unit as molecular basis of assimilatory sulphite reduction in the purple sulphur bacterium Thiocapsa roseopersicina
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